Son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican el equilibrio de la reacción y no son consumidas por las reacciones que catalizan, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada. La diferencia entre las enzimas y otros catalizadores es que son más específicas. La actividad enzimática puede verse afectada por los inhibidores enzimáticos que son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas o por los activadores que son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa. La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basadas en los denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la enzima en base a su mecanismo de acción.
A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:
- EC1 Oxidorreductasas
- EC2 Transferasas
- EC3 Hidrolasas
- EC4 Liasas
- EC5 Isomerasas
- EC6 Ligasas
MECANISMOS
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG‡:
- Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado.
- Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de transición.
- Proporcionando una ruta alternativa.
- Reduciendo la variación de entropía de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reacción.
- Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura.
CINÉTICA
La cinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Actualmente se trabaja en la cinética enzimática con la ecuación conocida como cinética de Michaelis-Menten, propuesta por Henri. La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas. En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato, en la segunda, la enzima cataliza la reacción y libera el producto. Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la concentración de sustrato. La cinética de Michaelis-Menten depende de la ley de acción de masas, que se deriva partiendo de los supuestos de difusión libre y colisión al azar. Sin embargo, muchos procesos bioquímicos o celulares se desvían significativamente de estas condiciones, a causa de fenómenos como el crowding macromolecular, la separación de etapas entre enzima-sustrato-producto, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales. No obstante, en estas situaciones se puede aplicar una cinética de Michaelis-Menten fractal.
COENZIMAS
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas. Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la célula.
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